Enzym: Nomenklatur, Kjemisk Natur og Mekanisme

Enzym: Nomenklatur, Kjemisk Natur og Mekanisme!

En av de viktigste funksjonene av proteiner i levende celler er å fungere som enzymer.

Ordet "enzym" ble først introdusert av Kuhne i 1878. Det er avledet fra det opprinnelige greske ordet enzym (Gr. En-in, zyme-suede), som betyr "i gjær".

I 1896 lyktes Buchner i å trekke ut fra gjærcellene et stoff som var aktiv i gjæring. Dette stoffet ble senere kalt zymase og representerer en del av enzymsystemet involvert i gjæring. I 1926 isolerte professor JB Sumner fra jackbønner, ved hjelp av aceton, enzymet urease i krystallinsk form.

Definisjon:

Et enzym kan defineres som en kompleks biologisk katalysator som produseres av en levende organisme i sine celler for å regulere kroppens ulike fysiologiske prosesser. Enzymer funksjonelle utenfor levende celler kalles eksoenzymer, for eksempel enzymer tilstede i fordøyelsessaft, lysozym av tårer. Enzymer som er funksjonelle inne i levende celler, er kjent som endozymer, f.eks. Krebbs syklus, glykolysenzymer etc.

Stoffet som et enzym virker på kalles "substratet" og generelt sett kalles selve enzymet etter substratet ved å legge til suffikset "ase" til substratet. Således er proteaser for eksempel en gruppe enzymer som virker på proteiner, lipaser er en gruppe enzymer som virker på lipidstoffer, og maltase er navnet på enzym som virker på maltose.

Noen ganger angir navnet på et enzym hva slags reaksjon det medfører. For eksempel, invertase som bryter sukrose til glukose og fruktose, gir omvendelse (dette er en prosess hvor råmaterialet som viser en type optisk rotasjon gir ut sluttprodukter som viser motsatt type optisk rotasjon).

nomenklatur:

En undersøkelse av enzymnomenklaturen viser at det i mange tilfeller er både inkonsekvent og villedende. Også forekomster mangler ikke hvor forskjellige biokjemister ga forskjellige navn for det samme enzymet. Denne anomali har blitt fjernet av International Commission on Enzymes i sin rapport i 1961.

Kommisjonen anerkjente at hvert enzym skal bestå av: (1) substratets navn og (2) et ord som slutter i "ase", og angir en slags katalytisk reaksjon som i succinisk dehydrogenase, pyruvat-transaminase. Denne nomenklaturen er presis og systematisk, men i noen tilfeller er den lang og tungtvridende. Det er derfor de trivielle navnene beholdes med offisiell sanksjon, men bare med henvisning til deres systematiske navn.

Det moderne systemet for enzymklassifisering ble introdusert av International Union of Biochemistry (IUB) i 1961. Det grupperer enzymer i følgende seks kategorier.

1. Oksidoreduktaser:

De deltar i oksidasjons- og reduksjonsreaksjoner eller overføring av elektroner. Oksidoreduktaser er av tre typer-oksidaser, dehydrogenaser og reduktaser, f.eks. Cytokromoksydase (oksidasjons-cytokrom), succinat dehydrogenase, nitratreduktase.

2. Overføringer:

De overfører en gruppe fra et molekyl til et annet, for eksempel glutamat-pyruvat-transaminase (overfører aminogruppe fra glutamat til pyruvat under syntese av alanin). Den kjemiske gruppeoverføringen forekommer ikke i Free State.

3. Hydrolaser:

De bryter opp store molekyler til mindre ved hjelp av hydrogen- og hydroksylgrupper av vannmolekyler. Fenomenet kalles hydrolyse. Fordøyelsesenzymer tilhører denne gruppen, f.eks. Amylase (hydrolys av stivelse), sukras og laktase.

4. Lyaser:

Enzymer forårsaker klyvning, fjerning av grupper uten hydrolyse, tilsetning av grupper til dobbeltbindinger eller revers, f.eks. Histidin-dekarboksylase (bryter histidin til histamin og CO ₂ ), aldolase (fruktose-1, 6-difosfat til dihydroksy-acetonfosfat og glyceraldehydfosfat ).

5. Isomeraser:

Enzymer forårsaker omlegging av molekylstrukturen for å påvirke isomere endringer. De er av tre typer, isomeraser (aldose til ketosegruppe omvendt som glukose 6-fosfat til fruktose 6-fosfat), epimeraser (endring i posisjon av en bestanddel eller karbongruppe som xylulosefosfat til ribulosefosfat) og mutaser (skiftende posisjonen til sidegruppe som glukoser-fosfat til glukose-l-fosfat).

6. Ligaser:

(Syntetaser). Enzymer katalyserer binding av to kjemikalier ved hjelp av energi oppnådd fra ATP, for eksempel fosfenolpyruvat PEP-karboksylase (kombinerer fosfenolpyruvat med karbondioksyddannende oksaloacetat ledsaget av hydrolyse av ATP.)

Det moderne systemet med enzymnomenklatur introdusert av International Union of Biochemistry (IUB) forutsetter en metode for å gi fire tall til et gitt enzym, det første tallet som indikerer hovedklassen som enzymet faller i, den andre og tredje indikerer underklasse og underklasser og den fjerde er serienummeret til enzymet i sin spesielle underklasse; De fire tallene er adskilt av poeng.

Således er malik dehydrogenase gitt enzymkommisjonen nummer (Ec. No. 1) 1.1.1.37. Den første 1 indikerer at enzymet er en oksidoreduktase, den andre 1 indikerer at enzymet virker på CH-OH-gruppen av donorer og tredje 1 indikerer at i reaksjonen som enzymet fremmer, fungerer NAD eller NADP som et akseptormolekyl, 37 som er det siste nummeret i serienummeret gitt til dette spesielle enzymet, er gruppen kjennetegnet av egenskaper som 1.1.1 indikerer.

Kjemisk type enzymer:

Alle enzymer er proteinholdige i naturen (Sumner, 1926) med unntak av nylig oppdagede RNA-enzymer. Noen enzymer kan i tillegg inneholde en ikke-proteingruppe.

På grunnlag av forskjeller i kjemisk natur kan enzymer beskrives som følger:

(i) enkle enzymer:

Noen enzymer er enkle proteiner, dvs. ved hydrolyse gir de bare aminosyrer. Fordøyelsesenzymer som pepsin, trypsin og chymotrypsin er av denne art.

(ii) Konjugat Enzymer:

Det er et enzym som er dannet av to deler - en proteindel kalt apoenzyme (f.eks. Flavoprotein) og en ikke-proteindel kalt cofactor. Det komplette konjugerte enzymet, bestående av et apoenzym og en kofaktor, kalles holoenzym.

Det kan bare være en enzymatisk aktivitet når begge komponenter (apoenzyme og kofaktor) er tilstede sammen. Kofaktoren er noen ganger en enkel divalent metallisk ion (e. £, Ca, Mg, Zn, Co, etc), og noen ganger en ikke-proteinisk organisk forbindelse. Noen enzymer krever imidlertid begge typer kofaktorer. Hvis kofaktoren er fast bundet til apoenzymen, kalles den protese gruppen.

For eksempel er cytokromer enzymer som har porfyriner som deres protese grupper. Hvis, i stedet for å være mer eller mindre permanent bundet til apoenzymet, kobler kofaktoren seg til apoenzymet bare på reaksjonstidspunktet, kalles det et koenzym.

(iii) metallo-enzymer:

Metallkofaktorene involvert i enzymreaksjoner er både monovalente (K ⁺ ) og divalente kationer (Mg ⁺⁺, Mn ⁺⁺, Cu ⁺⁺ ). Disse kan løses løst av enzymet, eller som i noen tilfeller gå inn i sammensetningen av selve molekylet. Hvis metallet er en del av molekylet, som jern av hemoglobin eller cytokrom, kalles enzymene metallo-enzymer.

(iv) isoenzymer (isozymer):

På en gang ble det antatt at en organisme har bare et enkelt enzym for et gitt trinn av en metabolsk reaksjon. Det ble senere oppdaget at et substrat kan bli påvirket av en rekke varianter av et enzym som produserer det samme produktet.

De multiple molekylære former av et enzym som forekommer i samme organisme og har en lignende substrataktivitet kalles isoenzymer eller isozymer. Over 100 enzymer er kjent for å ha isoenzymer. Således har a-amylase av hvetendosperm 16 isozymer, melkesyrehydrogenase har 5 isoenzymer hos mennesker, mens alkoholdehydrogenase har 4 isozymer i mais. Isoenzymer varierer i aktivitetsoptima og inhibering.

Det mest grundig studerte isozymet er melkesyrehydrogenase (LDH) som forekommer i fem mulige former i organer fra de fleste vertebrater som observert ved stivelselektroforetisk separasjon. To i utgangspunktet forskjellige typer LDH forekommer. En type, som er sterkt hemmet av relativt lave konsentrasjoner av pyruvat, dominerer i hjertet og kalles hjerte LDH.

Den andre typen, mindre lett hemmet av pyruvat, forekommer i mange skjelettmuskler og kalles dermed muskel LDH. Hjertet LDH består av 4 identiske underenheter, som kalles H-underenheter. Muskel LDH består av 4 identiske M-underenheter. De to typer underenheter, H og M, har forskjellige aminosyrepreparater, enzymkinetikk og immunologiske egenskaper. Disse underenheter i forskjellige kombinasjoner produserer 5 isoenzymer.

De er derfor nyttige for organisme i tilpasning til varierte miljøforhold.

Enzyme-mekanisme:

Enzymet fremmer en gitt reaksjon, men i seg selv forblir uendret på slutten av reaksjonen. I 1913 foreslo Michaelis og Menten at et mellomliggende enzym-substratkompleks ble dannet under den enzymiske aktiviteten. Følgende skjema kan skrives for å illustrere konsept:

Enzymer er biologiske katalysatorer som akselererer reaksjonshastigheten ved å endre de kinetiske egenskapene. Således utøver enzymet (E) sin katalytiske rolle på substratet (S) ved å danne et enzym-substratkompleks (ES) ved en reversibel reaksjon hvor K ₁ er hastighetskonstanten for dannelsen av ES, og K ₂ er frekvensen konstant for dissosiasjonen av ES til E og S.

Etter dannelsen av ES blir substratet (S) omdannet til produktene, slik at enzym (E) er tilgjengelig for videre kombinasjon med mer substrat. Omsetningshastigheten av ES til reaksjonsproduktene kan være indikert ved den konstante K3.

Hver enzymkatalysert reaksjon har en karakteristisk Km-verdi, som er Michalies-Menten-konstanten, som er et mål på enzymets og substratets tendens til å kombinere med hverandre.

På denne måten er Km-verdien en indeks for enzymets affinitet for sitt spesielle substrat. Større affiniteten til et enzym for dets substrat, jo lavere er Km-verdien.

Enzymer reduserer energien til aktivering:

Energi av aktivering er den minste mengden energi som kreves av et molekyl for å delta i en reaksjon. Effekten av enzymer er å senke aktiveringsenergibehovene, og derved fremmer vesentlige reaksjonshastigheter ved lavere temperaturer enn det som er mulig ellers.

De katalytiske nettstedene:

Enzymer er mye større i forhold til substratmolekylene. I et enzym-substrat er substratet derfor i kontakt med bare et meget lite område av den enzymiske overflaten. Denne delen av enzymet som omfatter aminosyrerester og peptidbindinger som er i fysisk kontakt med substratet, men essensielt for katalytisk aktivitet satt sammen, utgjør et aktivt sted, som for tiden refereres til som det katalytiske stedet.

Utenom det katalytiske området kan resten av enzymmolekylet være nødvendig for å opprettholde riktig tredimensjonal konformasjon av det katalytiske stedet, eller det kan bare være der uten noen funksjonell rolle.

Strukturen av et katalytisk sted har blitt studert i noen enzymer. Det er enten et spalt på enzymet som i papain og ribonuklease eller en dyp pit som i karbonanhydrase. Uansett hvilken form det katalytiske området kan være, antas det at det korrekte substratet binder med det katalytiske sted som produserer et substrat-katalytisk stedskompleks.

Begrepet produktiv binding blir ofte brukt på dette komplekset. Ved produktiv binding viser både enzymer og substrater konformasjonsendringer med reduksjon i aktiveringsenergi slik at substratet omdannes til et produkt.

Teorier om enzymhandling:

1. Lås og nøkkelhypotesen:

Enzym-substratkomplekset ble først hypoteset av Emil Fischer i 1884, antatt en stiv lås-og-nøkkelforening mellom de to. Delen av enzymet som substratet (eller substrater) kombinerer når det gjennomgår omdannelse til et produkt kalles det aktive stedet.

Hvis det aktive området var stivt og spesifikt for et gitt substrat, ville reversibiliteten av reaksjonen ikke forekomme, fordi strukturen av produktet er forskjellig fra substratets og ikke passer godt.

2. Induced-Fit Theory:

I motsetning til et stivt arrangert aktivt sted for Fischer, fant Daniel E. Koshland (1973) bevis for at det aktive området av enzymer kan bli indusert ved nært tilnærming av substratet (eller produktet) for å gjennomgå en endring i konformasjon som muliggjør en bedre kombinasjon mellom de to.

Denne ideen er nå allment kjent som induced-fit teori og er illustrert nedenfor. Tilsynelatende endres strukturen til substratet også i mange tilfeller av indusert passform, slik at et mer funksjonelt enzym-substratkompleks kan tillates.

Egenskaper av enzymer:

1. Den katalytiske naturen til enzymet har allerede blitt diskutert i detaljer tidligere.

2. reversibilitet:

Teoretisk er alle enzymkontrollerte reaksjoner reversible. Omvendelighet er imidlertid avhengig av energibehov, tilgjengelighet av reaktant, konsentrasjon av sluttprodukter og pH. Hvis det kjemiske potensialet av reaktanter er svært høyt sammenlignet med produktets, kan reaksjonen bare gå videre mot produktdannelse på grunn av kjemisk lov om masseaktivitet. De fleste dekarboksylerings- og hydrolytiske reaksjoner er irreversible.

Det samme enzymet letter forover og bakover bevegelse av en reaksjon hvis det bare er mulig termodynamisk. Et overbevisende eksempel ses i veiene for respirasjon og fotosyntese. Enzymer av glykolyse og pentosefosfatbane unngår glukose. Noen av disse enzymene jobber i motsatt retning i fotosyntese og bygger glukose fra karbondioksid og vann.

3. Varmefølsomhet:

Alle enzymer er varmefølsomme eller termolabile. De fleste enzymer fungerer optimalt mellom 25 og 35 ° C. De blir inaktive ved frysende temperaturer og denaturert ved 50 ° -55 ° C. Men termiske alger og bakterier er et unntak. Deres enzymer forblir funksjonelle selv ved 80 ° C. Enzymer av frø og sporer blir heller ikke denaturert ved 60-70 ° C.

4. pH-følsom:

Hvert enzym virker ved en bestemt pH, f.eks. Pepsin (2 pH), sukraser (4-5 pH), trypsin (8, 5 pH). En endring av pH gjør enzymerne ineffektive.

5. Spesifikke handlinger:

Enzymer viser spesifisitet mot substratene som de utøver sin katalytiske rolle på. Denne unike egenskapen til enzymer bestemmes av: (1) strukturell konfigurasjon av substratmolekylet, (2) konformasjonen av enzymet og (3) de aktive eller katalytiske steder på enzymet. Substratspesifikiteten til enzymer er av to typer: gruppespesifisitet og stereospesifisitet.

Enzymer viser vanligvis gruppespesifikkitet, dvs. de angriper bare en gruppe kjemisk relaterte forbindelser. Gruppespesifisiteten kan være en relativ gruppespesifisitet, i hvilket tilfelle enzymet virker på et antall homologe substrater.

Heksokinase overfører således fosfatgruppe fra ATP til minst 23 heksoser eller deres derivater som glukose, mannose, fruktose og glukosamin. Noen av gruppespesifikke enzymer utviser en absolutt gruppespesifisitet, noe som betyr at enzymet bare virker på en enkelt forbindelse og ikke dens homologer. Mannose, glukokinase og fruktokinase er involvert i fosforyleringer av henholdsvis heksose, mannose, glukose og fruktose.

Enzymer viser også stereospesialitet mot substratet, og det er utstilt med både optiske og geometriske isomerer.

(i) Hvis enzymet viser optisk spesifisitet, virker den på enten dextro (D) eller laevo (L) isomer av forbindelsene. Dermed oksiderer D. aminoacidoksidase kun D-aminosyrer og L.-aminoacidoksidaser kun med L.-aminosyrer.

(ii) Den geometriske spesifisiteten er utstilt mot cis- og trans-isomerer. Fumarsyre og eplesyre er to geometriske isomerer. Fumarsyre hydratase virker bare på trans-isomerfumarsyre, men ikke på cis-isomer-malinsyren.

6. Enzyminhibering:

Stoffer eller forbindelser som reduserer frekvensen av en enzymkatalysert reaksjon er kjent som inhibitorer, og fenomenet er beskrevet som enzyminhibering. Det er tre typer hemninger.

(i) Konkurransedyktig inhibering:

Når en forbindelse konkurrerer med et substrat for det aktive stedet på enzymproteinet og derved reduserer den katalytiske aktiviteten til det enzymet, anses forbindelsen for å være en konkurrerende inhibitor. Inhibering av slike strukturelle analoger (kalt antimetabolitter), som reverseres ved ganske enkelt å tilsette mer substrat til reaksjonsblandingen, er kjent som konkurrerende inhibering.

Eksempelvis oksyderer succinat dehydrogenase lett bunnsyre til fumarsyre. Dersom økende konsentrasjoner av malonsyre, som ligner seg bärnstenssyre i struktur, tilsettes, faller succinisk dehydrogenaseaktivitet sterkt.

Inhiberingen kan nå reverseres ved å øke konsentrasjonen av substratbukkesyren i sin tur. Mengden av inhibering i denne type inhibering er relatert til (i) inhibitorkonsentrasjon, (ii) substratkonsentrasjon og relative affiniteter av inhibitor og substrat. Den hemmende effekten er reversibel.

Hvorvidt en inhibitor er konkurransedyktig eller ikke, kan bli funnet ut ved å konstruere Lineiveaver-Burk Plot. Konkurrerende hemmere endrer K _m av enzymet fordi de opptar de aktive stedene. De endrer imidlertid ikke V _max eller maksimal hastighet av reaksjonen.

(ii) Ikke-konkurransedyktig inhibering:

Typen av inhibering som ikke kan reverseres ved å øke substratkonsentrasjonen kalles ikke-konkurransedyktig inhibering. Inhibitoren kombinerer ganske sterkt med et sted på enzymet annet enn det aktive stedet, og denne effekten blir ikke overvunnet ved ganske enkelt å øke substratkonsentrasjonen.

Mengden av inhibering i denne type inhibering er relatert til (a) inhibitorkonsentrasjon, og (b) inhibitoraffinitet for enzymet. Substratkonsentrasjonen har ingen effekt på dette systemet, og ikke-konkurrerende hemmere endrer V _max og ikke K _m av enzymet.

Cyanid, azid og tungmetall som sølv, kvikksølv, bly osv. Er noen eksempler på ikke-konkurrerende hemmere som kombinerer med eller ødelegger essensielle sulfhydrylgrupper eller metallkomponenten i enzymer.

(iii) Tilbakemelding (sluttprodukt) inhibering:

Når sluttprodukt av en reaksjon tjener til å forhindre dannelsen av en av sine egne forløpere ved å hemme virkningen av enzymet som katalyserer selve reaksjonen, kalles inhiberingen tilbakemeldingshemming.

Inhiberingen av omdannelse av A til B med X ville være en slik inhibering. Her tjener X, det ultimate produkt av reaksjonen, å forhindre dannelsen av en av sine egne forløpere (B) ved å hemme virkningen av enzym a 'som katalyserer forandringen fra A til B.

I dette tilfellet kan enzym 'a' kalles pacemakeren siden hele sekvensen er effektivt regulert av den. Et faktisk eksempel er dannelsen av cytidintrifosfat (CTP) fra asparaginsyre og karbamylfosfat i E. coli.

Når en kritisk konsentrasjon av CTP er oppbygget, bremser trifosfatet sin egen formasjon ved å hemme enzymet, aspartat-transkarbamylase (ATCase), som katalyserer pacemakertrinnet i sin egen syntese. Når konsentrasjonen av trifosfat er tilstrekkelig redusert ved metabolisk utnyttelse, frigjøres inhibering, og dens syntese fornyes.

Faktorer som påvirker enzymaktivitet og enzymkinetikk:

1. Enzymkoncentrasjon:

Hastigheten av en biokjemisk reaksjon stiger med økningen i enzymkonsentrasjon opp til et punkt kalt begrensende eller metningspunkt. Utover dette har økning i enzymkonsentrasjonen liten effekt.

2. Substrate konsentrasjon:

Den første tilfredsstillende matematiske analyse av effekten av substratkonsentrasjon på reaksjonshastigheten av enzymkatalysert reaksjon ble laget av Michaelis og Menten (1913). Med fast enzymkonsentrasjon vil en økning av substratet først oppstå i en meget rask økning i hastigheten eller reaksjonshastigheten.

Når substratkonsentrasjonen fortsetter å øke, begynner imidlertid økningen i reaksjonshastigheten å senke til, med en stor substratkonsentrasjon, observeres ingen ytterligere endring i hastigheten. Hastigheten av reaksjonen oppnådd ved denne høye substratkonsentrasjon er definert som den maksimale hastigheten (Vm) av den enzymkatalyserte reaksjon under de angitte betingelser og den opprinnelige reaksjonshastighet oppnådd med substratkonsentrasjoner under metningsnivået kalles V.

Substratkonsentrasjonen som kreves for å gi halv maksimalhastighet (Vm / 2) kan lett bestemmes ut fra figuren og er en viktig konstant i enzymkinetikken. Det definerer Michaelis konstant eller K _m . Med andre ord defineres K som substratkonsentrasjonen når V = ½ V _m. Under nøye definerte betingelser for temperatur, pH og ionstyrke av bufferen, nærmer denne konstante K _m dissociationskonstanten av et enzym-substratkompleks. Den gjensidige av K _m eller 1 / K _m, nærmer seg affiniteten til et enzym for dets substrat.

Kinetikk av enzym-tiltak:

Michaelis konstant K er av betydelig betydning siden det gir virkemåten til et enzym som katalyserer en reaksjon. Det skal bemerkes at ved lav substratkonsentrasjon er forholdet mellom hastighet og substrat nesten lineært og adlyder førsteordens kinetikk, dvs. reaksjonshastigheten A-> B er direkte proporsjonal med substratkonsentrasjonen [A].

V = K '[A] lavt [substrat]

Hvor V er den observerte hastigheten av reaksjonen ved konsentrasjon [A] og K 'er den spesifikke hastighetskonstanten. Ved høy substratkonsentrasjon er imidlertid reaksjonshastigheten maksimal og er uavhengig av substratet [A]; dermed følger den null rekkefølge kinetikken.

V _m = K 'Saturating [Substrate]

Michaelis-Menten-ligningen som beskriver dette forholdet og også tilfredsstillende forklarer kurven, er som følger:

V = Vm [S] / K _m + [S]

Hvor V = initial reaksjonshastighet ved gitt substratkonsentrasjon [S]

K _m = Michaelis konstant, mol / liter.

V _m = Maksimal hastighet ved mettede substratkonsentrasjoner

[S] = Substratkonsentrasjon i mol / liter

Bestemmelse av Km av en enzymreaksjon ved Michaelis-Menten-ligningen er i praksis vanskelig. Et resultat av denne ligningen kalles Line-weaver-Burk plot brukes ofte til en slik bestemmelse.

1. Temperatur:

Et enzym er aktivt innenfor et smalt temperaturområde. Temperaturen der et enzym viser sin høyeste aktivitet kalles optimal temperatur. Enzymaktiviteten minker over og under denne temperaturen. Som katalysator viser de økt reaktivitet med temperatur, men deres proteinholdige natur gjør dem utsatt for termisk denaturering over den optimale temperaturen.

2. pH:

PH-verdien der maksimal enzymaktivitet oppstår varierer betydelig fra ett enzym til et annet. Dette er kjent som pH optimal. Eventuelt mindre skift i begge retninger har en tendens til å senke enzymaktiviteten betydelig. Siden enzymer er proteiner, påvirker pH-endringer normalt den ioniske karakteren av amino- og karboksylsyregruppene på proteinoverflaten og påvirker derfor et enzymes katalytiske natur.

3. Hydrering:

Enzym fungerer maksimalt under den forbedrede kinetiske aktiviteten til substratet da den kontinuerlige fasen er høyere. Det er derfor frøene som har lavt vanninnhold registrerer en minimal enzymaktivitet, selv om substratene florerer i dem. Ved spiring øker den enzymiske aktiviteten imidlertid kraftig, og dette skyldes vannabsorpsjon og følgelig fremme av kinetisk aktivitet av substratmolekyler.

koenzymer:

I cellulær fysiologi fullføres mange enzymatiske reaksjoner i nærvær av koenzymer. Disse er forbindelser som fungerer som enzymer, dvs. de øker de biologiske reaksjonene, men de er ikke proteiner som de sanne enzymer.

Definisjon:

Et koenzym kan defineres som en bestemt type kofaktor, det vil si en ikke-proteinorganisk forbindelse, eller et bærermolekyl som fungerer sammen med et bestemt enzym.

Hvis kofaktoren er fast bundet til apoenzymet, kalles det en protesgruppe; og hvis i stedet for å være mer eller mindre permanent bundet til apoenzymet, legger den organiske kofaktoren seg til enzymproteinet bare på reaksjonstidspunktet, kalles det et koenzym.

I cellulære prosesser blir noen ganger hydrogenatomer eller elektroner fjernet fra en forbindelse og overført til en annen. I alle slike tilfeller katalyserer et bestemt enzym fjerningen, men et bestemt koenzym må også være til stede for å utføre overføringen. Koenzymet forbinder midlertidig til eller aksepterer den fjernede gruppen av atomer og kan deretter overlevere dem til en annen akseptorforbindelse.

Kjemisk type koenzymer:

De fleste koenzymer er kjemiske derivater av nukleotidene. Mer spesifikt, i de fleste koenzymer, er nitrogenbase-delen av nukleotidene substituert med en annen kjemisk enhet. Denne enheten selv er vanligvis et derivat av et bestemt vitamin. Følgende koenzymer er viktige i cellulær fysiologi.

(i) Flavin-derivater eller Flavin-nukleotider (FMN og FAD)

(ii) Pyridinderivater eller Pyridin-nukleotider (NAD og NADP).

(iii) koenzym A

(iv) koenzym Q

(iv) cytokromer

(vi) tiaminpyrofosfat

Her beskrives bare to koenzymer.

1. Flavin-nukleotider eller flavoproteiner:

En stor gruppe av respiratoriske enzymer bruker som deres kofaktor en av de to derivatene av riboflavin (vitamin B ₂ ). De er flavin mononukleotid (FMN) og flavin adenin nukleotid (FAD).

Struktur:

Riboflavin er en forbindelse bestående av et ribose-protein, og en flavin-del, sistnevnte er en kompleks trippel ringstruktur. I celler er en fosfatgruppe koblet til riboflavin som resulterer i et nukleotid som kompleks kjent som flavinmononukleotid (FMN) eller riboflavinmonofosfat. Hvis FMN slutter seg til AMP, dannes et dinucleotid kjent som flavin-adenin-dinukleotid (FAD).

funksjoner:

Kombinasjonen av enten FMN eller FAD med apoenzyme kalles flavoprotein (FP). Flavoproteiner katalyserte fjerning av hydridion (H-) og hydrogenerende ion (H ⁺ ) fra en metabolitt. I disse koenzymer er det flavin-delen av molekylet som gir det spesifikke stedet for midlertidig binding av hydrogen.

FMN + MH ₂ ---> FADH ₂ + M

FMN + MH ₂ ---> FMNH ₂ + M

I denne reaksjonen representerer MH et substrat, FADH, er den reduserte formen av FAD, og ​​FMNH ₂ er den reduserte form av FMN. En viktig kilde til hydrogen for denne reaksjon er det reduserte pyridin-nukleotid.

H ⁺ + NADH + FAD ---> NAD ⁺ + FADH ₂

I alle tilfeller sender reduserte flavoproteiner sine elektroner til cytokromene.

2. Koenzym Q:

Dette enzymet er en kinon, kjent som ubiquinon, og finnes hovedsakelig i mitokondriene, men også i mikrosomer og cellekjerner, etc.

Struktur:

Koenzymet Q eller ubiquinon består av en kinon med sidekjede hvis lengde varierer med kilden til mitokondriene. I de fleste animalske vev har quinonen 10 isoprenosid-enheter i sidekjeden og kalles koenzym Q ₁₀ .

Funksjon:

Koenzymet Q er en nødvendig komponent av elektrontransportkjeden i mitokondriene. Det tjener som en ekstra hydrogenbærer mellom flavin-koenzymer (FAD og FMN) og cytokromene.

Q + FADH ₂ ---> QH ₂ + FAD

Redusert (QH ₂ ) overfører sine elektroner til cytokrom b i mitokondriene.