Proteiner funnet i dyr og planter Celler: Struktur, Typer og Biologisk Betydning

Proteiner funnet i dyr og planter Celler: Struktur, Typer og Biologisk Betydning!

Navnet protein som stammer fra det greske ordet proteiner som betyr "av den første rangen" ble utarbeidet av Berzelius i 1838 for å understreke betydningen av denne klassen av komplekse nitrogenholdige stoffer som finnes i dyrene og plantens celler.

Kjemisk er proteiner polymerer av molekylære enheter kalt aminosyre. Av denne grunn blir aminosyrene referert til som "byggeblokkene" av proteiner. Disse polymerene inneholder karbon-, hydrogen-, oksygen- og nitrogenatomer. Svovelatomer er vanligvis også tilstede. Noen proteiner inneholder i tillegg fosfor, jern og andre elementer. Proteinene har høy molekylvekt fra 5 000 til mange millioner.

peptider:

Et peptid består av to eller flere aminosyrer koblet med peptidbindinger. De lineære polymerene av aminosyrer kalles polypeptider. Et peptid kan klassifiseres i henhold til antall aminosyreenheter som et dipeptid (2 aminosyrer), triptid (3 aminosyrer) etc.

Større kjeder sammensatt av mange syrer kalles polypeptider. En polypeptidkjede består av en regelmessig repeterende del, kalt ryggraden eller hovedkjeden, og en variabel del, de særegne sidekjeder. Polypeptider og enkle proteiner består utelukkende av langkjede aminosyrer knyttet sammen av peptidbindinger (-CONH) dannet mellom aminogruppe (-NH2) av en aminosyre og karboksylgruppe (-COOH) i den tilstøtende. Et molekyl av vann fjernes under dannelse av en peptidbinding.

Sekvensen av aminosyrer tilstede i et polypeptid er spesifikk for et bestemt protein. Den karakteristiske sekvensen av aminosyreenheter styres av kodonsekvensen av genet eller cistronen som styrer dens dannelse. Bare ca. 20 aminosyrer brukes i syntesen av alle typer proteiner.

Organisasjon (nivåer av struktur):

Et protein kan ha opptil fire nivåer av organisasjon primær, sekundær, tertiær og kvaternær.

1. Primærstruktur:

Den primære strukturen av et protein refererer til den lineære sekvensen av aminosyrer i polypeptidkjedene og plasseringen av disulfidbroer, hvis det er noen. Aminosyrene er bare bundet av hverandre bare ved peptidbindinger.

Den primære strukturen er således en fullstendig beskrivelse av de kovalente forbindelser av et protein. Nødvendige aminosyrer som er funnet som aminosyrerester i den primære strukturen av et protein, er så mange som 20. Aminosyresekvensen eller den primære strukturen av et antall proteiner er nå blitt bestemt.

2. Sekundær struktur:

En polypeptidkjede har alltid en romlig organisasjon (i rom). Sammenleggingen av en lineær polypeptidkjede i en spesifikk spiralformet struktur refereres til som den sekundære strukturen av proteinet. Slik folding oppnås eller vedlikeholdes av hydrogenbinding.

Betydningen av slik folding ligger i det faktum at aminosyrerester som kan ligge langt fra hverandre i deres primære sekvens, blir derved samlet i nærhet ved sekundær binding. Det er tre typer sekundære strukturer a-helix, β-plissert (begge ble foreslått av Linus Pauling og Robert Corey (1951), og kollagenhelix.

(i) a-helixen:

Det er en stang som struktur. I a-helix er polypeptidkjeden tett spolet med hovedkjeden som danner den indre delen og sidekjedene strekker seg utad på en spiralformet måte. X-helixen er en høyrehendt spole. På steder er helixen mindre regelmessig forming tilfeldig spoler.

Helixen stabiliseres av hydrogenbindinger mellom oksygen av karboksylgruppe (-CO-gruppe) av en aminosyrerest og> NH-gruppe av neste fjerde aminosyrerest i den lineære sekvens. Således er alle de viktigste CO- og NH-gruppene hydrogenbundne. Hver rest er relatert til den neste ved en oversettelse på 1, 5 A ⁰ langs helixaksen. Helisk struktur er funnet i hårkeratin, myosin, tropomyosin (begge muskler), epidermis (hud) fibrin (blodpunkt).

(ii) p-plissert:

I P-plissert sekundær struktur blir to eller flere polypeptidkjeder innbyrdes forbundet med hydrogenbindinger. Et ark fremstilles i stedet for en stang som i a-helix. Her er polypeptidkjeden nesten helt utvidet i stedet for å være tett spolet som i a-helix.

Tilgrensende tråder av polypeptider kan løpe i samme retning (parallell p-ark, f.eks. P-keratin) eller i motsatt retning (anti-parallell P-ark, f.eks. Silkefiber). Formasjon av et P-ark av en enkelt polypeptidkjede kan oppstå hvis kjeden bretter seg tilbake på seg selv. I denne tilstanden kalles en sløyfe, som forbinder anti-parallelle H-bundet tråder i P-konformasjonen, en p-sving.

(iii) Kollagen helix:

I kollagen eller tropo-kollagen helix er det generelt tre tråder eller polypeptider viklet rundt hverandre. Spolen styrkes ved etablering av hydrogenbinding mellom> NH-gruppe av glycinrest i hver streng med CO-grupper av de andre to strengene. Det er også en låsende effekt ved hjelp av prolin- og hydroksyprolinrester. Denne strukturen er ansvarlig for høy strekkfasthet av kollagen, hovedproteinet av hud, bein og sene.

3. Tertiær struktur:

Det refererer til den tredimensjonale strukturen av et protein. Arrangementet og sammenhengen mellom de snoede kjedene av protein i bestemte løkker og bøyer kalles proteinets tertiære struktur. Tertiær struktur beskriver hvordan kjedene med sekundær struktur videre samhandler gjennom R-gruppene i aminosyrerester for å gi en tredimensjonal form.

De aktive områdene (f.eks. Polære sidekjeder) av proteinet blir ofte brakt mot overflaten mens visse andre sidekjeder (f.eks. Hydrofob) bringes til det indre av proteinet. Tertiær struktur stabiliseres av flere typer bindings-hydrogenbindinger, ionbindinger, Van der Wals interaksjoner kovalente bindinger og hydrofobe bindinger.

I proteinstruktur er kovalente bindinger den sterkeste og er av to typer, peptidbindinger og disulfidbindinger (-SS). Joniske bindinger eller elektrostatiske bindinger oppstår på grunn av attraktiv kraft mellom motsatt ladede ioniserte grupper, f.eks. -NH3 ⁺ og -COO ^- Hydtogenbindinger utvikles på grunn av deling av H ⁺ eller protonby to elektronegative atomer. Van der Wals interaksjoner utvikler seg med ladesvingninger mellom to nært anbragte grupper (f.eks. -CH2OH og -CH2OW) .- Hydrofobbinding dannes mellom to ikke-polare grupper.

4. Kvartær struktur:

I særdeleshet protein kan mer enn ett polypeptid være assosiert med å gi opphav til et komplekst makromolekyl, som er biologisk en funksjonell enhet. Denne således oppnådde struktur refereres til som den kvaternære strukturen. Dette er bare funnet i oligomere proteiner.

Polypeptid enheter av denne kvaternære strukturen ville ha sine egne primære, sekundære og tertiære strukturer. Kraftene som stabiliserer disse aggregatene er hydrogenbindinger og elektrostatiske eller saltbindinger dannet mellom aminosyrer på polypeptidkjedene (ikke peptid- eller disulfidbindinger).

Hemoglobin, er et utmerket eksempel på kvaternær struktur som består av fire peptidkjeder av to typer: a og β-kjeder som forekommer i par.

typer:

Avhengig av form, funksjon og konstitusjon klassifiseres proteiner som følger:

(a) På grunnlag av form:

Proteiner er klassifisert i to kategorier avhengig av formen: Fiber og kuleformet.

1. Fiberproteiner:

De er tråd som proteiner som kan forekomme enkeltvis eller i grupper. De er tøffe, ikke-enzymatiske og strukturelle proteiner. Fiberholdige proteiner har generelt sekundær struktur. De er uoppløselige i vann. Keratin av hud og hår er et slikt fibrøst protein. Noen av de fibrøse proteiner er kontraktile, for eksempel myosin av muskler og elastin av bindevev.

2. Globulære proteiner:

De er avrundet i kontur. Kontraktsevne er fraværende. Endelig struktur er tertiær eller kvaternær. Globale proteiner kan være enzymatiske eller ikke-enzymatiske. Mindre kuleformede proteiner er for det meste løselig i vann, for eksempel histoner. Vannløseligheten minker, men varmekoagulerbarheten øker med økningen i størrelsen av globulære proteiner. Eggalbumin, serumglobuliner og gluteliner (hvete, ris) er eksempler på store globulære proteiner.

(b) På grunnlag av funksjon:

Avhengig av funksjonen, klassifiseres proteiner i enzymatiske og ikke-enzymatiske typer. De ikke-enzymatiske proteiner er av flere typer struktur, lagring, beskyttende, hormonell, transport, etc.

1. Enzymatiske proteiner:

De er proteiner som fungerer som enzymer, enten direkte (f.eks. Amylase, pepsin) eller i forbindelse med en ikke-proteindel kalt kofaktor (f.eks. Dehydrogenaser). Enzymatiske proteiner er vanligvis kuleformet.

2. Strukturelle eller protoplasmiske proteiner:

De inngår i cellulære strukturer og deres produkter, f.eks. Kolloidal kompleks av protoplasma, cellemembraner, kontraktile proteiner, strukturelle proteiner av hår og negler. I form kan strukturproteinene være kuleformede eller fibrøse.

3. Reserve eller lagringsproteiner:

De oppstår som matreserver hovedsakelig i frø, egg eller melk. Lagringsproteiner er vanligvis kuleformede. Avhengig av deres løselighet er reserveproteiner av fire typer albuminer, globuliner, prolaminer og gluteliner.

(c) På grunnlag av grunnloven:

På grunnlag av deres grunnlov er proteiner av tre typer, enkle, konjugerte og avledede.

1. Enkle proteiner:

Proteinene består kun av aminosyrer. Ytterligere ikke-aminogrupper er fraværende, f.eks. Histoner, keratin.

2. Konjugerte proteiner:

Proteinene har ikke-aminoprotetiske grupper. Avhengig av typen protesegruppe er konjugerte proteiner av flere typer.

For eksempel, nukleoproteiner, kromoproteiner, metalloproteiner, glykoproteiner, etc.

(d) Avledede proteiner:

De er avledet fra protein gjennom denaturering, koagulering og nedbrytning, f.eks. Proteose, fibrin, metaprotein

Biologisk Betydning av Proteiner:

1. Strukturelle komponenter av celler:

Noen proteiner som myosin av muskler, keratin av hud og hår i pattedyr og kollagen av bindevev tjener som strukturelle materialer. Noen tjener som viktige komponenter i ekstracellulær væske.

2. Enzymer:

Det mest slående karakteristiske trekket ved proteiner er deres evne til å fungere i levende celler som reaksjonskatalyserende enzymer.

3. Hormoner:

Noen hormoner er proteinholdige i naturen, for eksempel insulin, hypofysehormon, parathyroid hormon-parathormon.

4. Transportprotein (bærerproteiner):

Hemoglobin av RBC transporterer oksygen fra lungene til ulike deler av kroppen. Myoglobin av muskler lagrer oksygen. Albumin bærer kalsium og fettsyrer. En rekke bærerproteiner forekommer i cellemembranene for transport av spesifikke materialer til innsiden, for eksempel glukose, aminosyrer.

5. Receptorproteiner:

De forekommer på den ytre overflaten av cellemembraner. Proteinene binder seg til spesifikke informasjonsmolekyler som hormoner og formidler i celleneffektene.

6. Beskyttelse mot sykdommer:

Immunoglobuliner av blodplasmaet (P og y-globuliner) hos pattedyr og andre dyr virker som antistoffer som nøytraliserer skadelige effekter av utenlandske patogener. Disse antistoffene er dannet av proteiner.

7. Vekst og reparasjon:

Under metabolske aktiviteter brytes vevsprotein ned og disse skadede vevene blir reparert ved hjelp av aminosyrer.

8. Visuelle pigmenter:

Rhodopsin og iodopsin er henholdsvis proteinpigment som finnes i stenger og kjegler av retina. De tar del i oppfatningen av bildet.

9. Ureaformasjon:

I ureoteliske dyr deltar aminosyrene ornitin, citrullin og arginin i ureaformasjon.